Иммуноглобулины
Иммуноглобулины (Ig) - класс структурно связанных белков надсемейства иммуноглобулинов, содержащих два вида парных полипептидных цепей: лёгкие (L), с низкой молекулярной массой, и тяжёлые (H), с высокой молекулярной массой. Все четыре цепи соединены вместе дисульфидными связями. Константные участки лёгких цепей бывают двух типов - каппа (κ) и лямбда (λ); константные участки тяжёлых цепей представлены пятью основными формами - мю (μ), гамма (γ), дельта (δ), альфа (α) и эпсилон (ε). Каждая из них ассоциирована с отдельным классом Ig. На основании структурных и антигенных признаков H-цепей Ig (АТ) подразделяют (в порядке относительного содержания в сыворотке) на IgG (80%), IgA (15%), IgM (10%), IgD (менее 0,1%), IgE (менее 0,01%). Молекулы IgG, IgD и IgE представлены мономерами, IgM - пентамерами; молекулы IgA в сыворотке крови - мономеры, а в экскретируемых жидкостях (слёзная, слюна, секреты слизистых оболочек) - димеры. Большое количество возможных комбинаций L- и H-цепей создаёт многообразие АТ каждого индивидуума.
IgM синтезируются при первичном попадании Аг в организм. Пик образования приходится на 4-5 сут с последующим снижением титра. Образование IgM к некоторым Аг (например, жгутиковым Аг бактерий) осуществляется постоянно. К IgM относят значительную часть АТ, вырабатывающихся к Аг грамотрицательных бактерий. Наличие IgM к Аг конкретного возбудителя указывает на острый инфекционный процесс. Молекула IgM - пентамер; пять субъединиц соединены J-цепью [от англ. joining, связывающий], в результате чего молекула IgM приобретает 10 Аг-связывающих участков. Молекулы IgM опсонизируют, агглютинируют, преципитируют и лизируют содержащие Аг структуры, а также активируют систему комплемента по классическому пути (для комплементзависимого лизиса бактерии достаточно одной молекулы IgM).