Глава 10 Измерение гидролитической активности Na+, К+-АТФазы

Н.Е. Лапина ¹², А.Г. Камкин ¹

ВВЕДЕНИЕ

Na+, К+-АТФаза впервые была описана Skou в 1957 г. [16]. Согласно современным представлениям [13] она является ферментом, который трансформирует энергию химических связей молекулы АТФ, гидролизуя ее, в электрохимический градиент ионов Na+ и К+ со стехиометрическим коэффициентом 1 АТФ: 2К+: 3Na+ [14, 15]. Ионный градиент может использоваться другими транспортерами для вторично-активного транспорта аминокислот и глюкозы, а также для поддержания клеточного гомеостаза, pH и Ca²+, клеточного объема, трансмембранного потенциала. Многочисленные исследования показали, что функция ионного транспорта, обеспечиваемого Na+, К+-АТФазой, зависит от изменения уровня эндогенных сердечных гликозидов, аналоги которых (уабаин, строфантин и дигитонин) применяют для селективного ингибирования гидролитической и транспортной активности [7, 9, 12].

Функцию Na+, К+-АТФазы сложно переоценить для выживания клеток, поскольку фермент задействован в многочисленных сигнальных путях.

Na+, К+-АТФаза - встроенный в плазматическую мембрану фермент, который за счет энергии гидролиза АТФ связывает ионы Na+ и К+, перенося их через мембрану против градиента концентрации со следующим соотношением:

АТФ ⁺ 3 Na⁺_in ⁺2 K⁺_out=АДФ ⁺P_i ⁺3 Na⁺_out +2 К⁺_in, (10.1)

где Na⁺_in - входящий ион натрия, Na⁺_out - выходящий ион натрия, - выходящий ион калия, К⁺_in - входящий ион калия, Pi - неорганический фосфат; АДФ - аденозин-3', 5'-дифосфат.

¹ Кафедра фундаментальной и прикладной физиологии Российского государственного медицинского университета (117997, Россия, Москва, ул. Островитянова, 1).

² University Hospital Mannheim, Neurosurgical research (Theodo^^^er-lffer 1-3 68135, Mannheim, Germany).