Справка
x
Поиск
Закладки
Озвучить книгу
Изменить режим чтения
Изменить размер шрифта
Оглавление
Для озвучивания и цитирования книги перейдите в режим постраничного просмотра.
Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность: в 2 т. Т. 1
Часть Б. Биологические системы, содержащие ионы металлов
Предыдущая страница
Следующая страница
Table of contents
Предисловие редакторов перевода
Предисловие к русскому изданию
Предисловие
Благодарности
Авторы
I. Введение
+
Часть А. Основы биологической неорганической химии
+
Часть Б. Биологические системы, содержащие ионы металлов
-
VIII. Транспорт и накопление ионов металлов
VIII.1. Трансферрин
VIII.1.1. Введение: метаболизм и химия железа в водной среде
VIII.1.2. Трансферрин: транспортный белок сложных организмов
VIII.1.3. Функция трансферрина как донора железа
VIII.1.4. Взаимодействие трансферрина с HFE
Литература
VIII.2. Ферритин
VIII.2.1. Введение: потребность в ферритине
VIII.2.2. Ферритин: природный нанореактор для железа и кислорода
Литература
VIII.3. Сидерофоры
VIII.3.1. Введение: необходимость сидерофоров
VIII.3.2. Структура сидерофоров
VIII.3.3. Термодинамика координации иона Fe(III) сидерофорами
VIII.3.4. Внешнемембранные рецепторные белки Fе(III)-сидерофоров
VIII.3.5. Морские сидерофоры
Литература
VIII.4. Металлотионеины
VIII.4.1. Введение
VIII.4.2. Классы металлотионеинов
VIII.4.3. Индукция и выделение
VIII.4.4. Структурные и спектральные свойства
VIII.4.5. Реакционная способность и функции
Литература
VIII.5. Транспортирующие медь АТФазы
VIII.5.1. Введение: болезни Вильсона и Менкеса
VIII.5.2. Структура и функции
VIII.5.3. Связывание иона металла и изменения конформации
Литература
VIII.6. Металлошапероны
VIII.6.1. Введение
VIII.6.2. Потребность в металлошаперонах
VIII.6.3. СОХ17
VIII.6.4. АТ X1
VIII.6.5. Медный шаперон для SOD1
VIII.6.6. Металлошапероны для других металлов?
VIII.6.7. Заключение
Литература
VIII.1.1.1. Польза и вред железа в биологических системах
VIII.1.2.1. Номенклатура и полная структура
VIII.1.2.2. Анион-зависимое связывание железа в трансферринах
VIII.1.2.3. Лиганды для связывания железа
VIII.2.2.1. Минерализация ферритина: поступление железа
VIII.2.2.2. Деминерализация ферритина и поры, управляемые ферритином
VIII.2.2.3. Гены ферритина
IX. Химия гидролиза
IX.1. Металлозависимые лиазы и гидролазы. (I) Общий метаболизм
IX.1.1. Введение
IX.1.2. Магний
IX.1.3. Цинк
IX.1.4. Марганец
Литература
IX.2. Металлозависимые лиазы и гидролазы. (II) Биохимия нуклеиновых кислот
IX.2.1. Введение
IX.2.2. Магний-зависимые ферменты
IX.2.3. Кальций
IX.2.4. Цинк
Литература
IX.3. Уреаза
IX.3.1. Введение
IX.3.2. Структура нативной уреазы
IX.3.3. Структура комплекса уреазы с аналогом переходного состояния при гидролизе мочевины и с аналогом субстрата
IX.3.4. Механизм действия уреазы, основанный на структуре ее комплексов
IX.3.5. Структура комплексов уреазы с конкурентными ингибиторами
IX.3.6. Молекулярные основы активации уреазы in vivo и транспорта никеля
Литература
IX.4. Аконитаза
IX.4.1. Введение
IX.4.2. Стереохимия реакции изомеризации цитрата в изоцитрат
IX.4.3. Характеристики и функция Fe-S-кластера
IX.4.4. Остатки аминокислот в активном центре и механизм реакции
IX.4.5. Реакционная способность кластеров и клеточная функция
Литература
IX.5. Каталитические нуклеиновые кислоты
IХ.5.1. Введение и открытие каталитических нуклеиновых кислот
IX.5.2. Возможности и эффективность каталитических нуклеиновых кислот
IX.5.3. Классификация каталитических нуклеиновых кислот c гидролитической активностью
IX.5.4. Ионы металлов как важные кофакторы каталитических нуклеиновых кислот
IX.5.5. Взаимодействие ионов металлов с каталитическими нуклеиновыми кислотами
IX.5.6. Роль ионов металлов в каталитических нуклеиновых кислотах
IX.5.7. Расширение круга каталитических нуклеиновых кислот с использованием ионов переходных металлов
IX.5.8. Применение каталитическихнуклеиновыхкислот
IX.5.9. От металлопротеинов к металлокаталитическим нуклеиновым кислотам
Литература
IX.1.2.1. Ксилозоизомеразаиизоцитратлиаза
IX.1.2.2. Глутаминсинтетаза и L-аспартаза
IX.1.3.1. Карбоангидраза
IX.1.3.2. КарбоксипептидазаА
IX.1.3.3. Алкогольдегидрогеназапечени
IX.1.4.1. Аргиназа
IX.2.2.1. Характеристика промотируемой магнием активности в биохимии нуклеиновых кислот
IX.2.2.2. Аналогимагниявисследованияхмеханизма
IX.2.2.3. Исследование механизма
IX.2.2.4. Примеры металлоферментов в биохимии нуклеиновых кислот
IX.2.3.1. Стафилококковая нуклеаза и ДНКаза I
IX.2.3.2. ФосфолипазаА2
IX.2.4.1. Щелочная фосфатаза
IX.2.4.2. Пурпурная кислая фосфатаза
IX.2.4.3. Трехъядерные цинксодержащие ферменты
Х. Перенос электронов, дыхание и фотосинтез
Х.1. Белки переносчики электронов
Х.1.1. Введение
Х.1.2. Определяющая роль восстановительных потенциалов
Х.1.3. Железосерные белки
Х.1.4. Цитохромы
Х.1.5. Медьсодержащие белки
Литература
Х.2. Перенос электрона белками
X.2.1. Введение
X.2.2. Основные концепции
Х.2.3. Полуклассическая теория переноса электрона
Литература
Х.3. Фотосинтез и дыхание
Х.3.1. Введение
Х.3.2. Качественные аспекты хемиосмотической гипотезы фосфорилирования Митчелла
Х.3.3. Восстановительные потенциалы
X.3.4. Увеличение до максимума свободной энергии и производство АТФ
Х.3.5. Количественные аспекты хемиосмотической гипотезы фосфорилирования Митчелла
X.3.6. Клеточные структуры, участвующие в процессе преобразования энергии: сходство бактерий, митохондрий и хлоропластов
Х.3.7. Дыхательная цепь
Х.3.8. Фотосинтетическая электронтранспортная цепь
Х.3.9. Основа биологического метаболизма О2/Н2О: активные центры, содержащие металлы и радикалы
Литература
Х.4. Образование дикислорода: фотосистема II
Х.4.1. Введение
Х.4.2. Активность фотосистемы II: катализируемые светом 2- и 4-электронные окислительно-восстановительные химические реакции
Х.4.3. Структура белков ФС II и редокс-кофакторы
Х.4.4. Неорганические ионы фотосистемы II
Х.4.5. Моделирование структуры Мn-кластера фотосистемы II
Х.4.6. Моделимеханизмафотосинтетическогоокисленияводы
Литература
X.1.2.1. Координационнаясфера
X.1.2.2. Доступностьрастворителя
X.1.2.3. Влияние общего заряда координационного полиэдра металла в присутствии большего числа ионов металла
Х.1.2.4. Влияние дробных зарядов белка
Х.1.2.5. Влияние зарядов на поверхности белка
Х.1.2.6. Гемовые и голубые медные белки
Х.1.2.7. Влияние присутствия более одного окислительно-восстановительного центра
Х.1.3.1. Рубредоксины
Х.1.3.2. Высокопотенциальные железосерные белки
Х.1.3.3. Белки Риске
Х.1.3.4. 2Fe-2S-Ферредоксины
Х.1.3.5. 4Fe -4S-ерредоксш1ы
Х.1.4.1. Моногемовые цитохромы
Х.1.4.2. Мультигемовые цитохромы
Х.1.5.1. Укладка купредоксина
Х.1.5.2. Голубые медные белки
Х.1.5.3. Биядерный центр CuА
Х.1.6. Роль размера кофактора
Х.1.7. Взаимодействия донор акцептор
Х.2.2.1. Теория Маркуса
Х.2.3.1. Энергии реорганизации Ru-модифицированньгх металлопротеинов
Х.2.3.2. Электронное взаимодействие
Х.2.3.3. График туннелирования
Х.4.4.1. Марганец
Х.4.4.2. Кальций
Х.4.4.3. Хлорид-ион
Предметный указатель
Данный блок поддерживает скрол*